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( 3 heures de
cours hebdomadaires)
A - OBJECTIFS
B
- PROGRAMME ET COMPETENCES ATTENDUES
1. Biochimie structurale
1.1 Les
glucides 1.2 Les lipides
2. Enzymologie
2.1 Catalyse
enzymatique 2.2 Nature biochimique et structure
des enzymes 2.3 Cinétique de la réaction
enzymatique
2.4 Coenzymes
2.5 Classification des enzymes 2.6 Applications
de l'enzymologie
3. Le métabolisme énergétique
3.1 Energétique
des réactions biochimiques 3.2 Production
d'énergie: le catabolisme
4. Intégration et régulations
métaboliques
4.1 La régulation
des flux métaboliques : les échanges membranaires
.4.2 Intégration du métabolisme
4.3 Régulations métaboliques
C-
METHODOLOGIE
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A-
OBJECTIFS
Cet enseignement doit s'efforcer
:
- De mettre en évidence
les caractéristiques structurales des composés
biochimiques étudiés afin de faciliter la compréhension
de leur nomenclature ,de leur classification et des principes
des technologies biochimiques mises en oeuvre pour leur préparation
et leur analyse.
- De faire comprendre les transformations
chimiques qui se déroulent au sein de la matière
vivante, leurs finalités et leurs interrelations.
- De dégager les principes
des technologies biochimiques sur la préparation et
l'analyse du matériel biologique et de prolonger ainsi
ou de renforcer les connaissances acquises en classe de première.
De contribuer à l'acquisition
d'objectifs communs à toutes les disciplines scientifiques
: acquisition d'une démarche scientifique, logique
du raisonnement, rigueur de l'écriture et de l'expression
scientifique
|
B
- PROGRAMME ET COMPETENCES ATTENDUES
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Programme
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Compétences
attendues
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1. Biochimie
structurale
1.1 Les glucides
1.1.1 Oses - Glucose: structure
et propriétés
- Classification des oses
- Principaux oses: galactose, fructose,ribose
- Dérivés d'oses
1.1.2 Osides
- Liaison osidique - classification
des osides Principaux diholosides: saccharose,lactose,maltose
Principaux polyholosides: amidon,glycogène,cellulose
- Hétérosides:
exemples
1.1.3 Méthodes d'analyse
des glucides
- Extraction, fractionnement
et purification. identification et dosage : méthodes
physiques , chimiques, photométriques, chromatographiques,
enzymatiques
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Etablir la structure du glucose en
liaison avec l'étude de ses propriétés
physiques et chimiques.
Définir les formes pyraniques
alpha et béta
et les formes furaniques du glucose.
Décrire les propriétés
du glucose en privilégiant celles qui ont un intérêt
analytique.
Présenter les critères
de la classification des oses
Comparer les structures du galactose
du fructose, du ribose à celles du glucose
Définir la liaison osidique.
Présenter des exemples diversifiés
de liaison osidique combinant divers oses et impliquant soit
deux hydroxyles hémiacétaliques, soit un hydroxyle
hémiacétalique avec un hydroxyle alcoolique.
Repérer à l'aide d'arguments
expérimentaux les hydroxyles participant à la
liaison osidique.
Dégager les critères
de la classification des osides
Inventorier les principaux diholosides
et polyholosides en indiquant leurs oses constitutifs, la
nature de la liaison osidique et leurs propriétés
essentielles. Mettre en évidence les relations entre
structures et propriétés.Indiquer la répartition
des diholosides et polyholosides étudiés dans
le monde vivant en évoquant sommairement leur rôle
Définir les hétérosides.
Donner un exemple simple d'hétéroside
En relation avec les propriétés
physiques et chimiques décrites et les exposés
préparatoires aux travaux pratiques technologiques,
préciser les principes, l'intérêt et les
limites des méthodes d'extraction, de fractionnement,
de purification, d'identification et de dosage appliqués
aux glucides
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1.2 Les
lipides
1.2.1 Définition des
lipides
1.2.2 Classification des
lipides
1.2.3 Constituants des lipides:
- acides gras naturels :
structure, exemples et propriétés
- glycérol
1.2.4 Principaux groupes
de lipides
a) lipides simples ou homolipides
- glycérides: structure,
propriétés et répartition - stérides
,
b) Lipides complexes ou hétérolipides:
lécithines et myélines
c} Lipides isopréniques:
- cholestérol - acides
biliaires - vitamines D - hormones stéroïdes
1.2.5 Les architectures moléculaires
lipoprotéiques a) les lipoprotéines - constitution
et structure - Classification b) les membranes biologiques
1.2.6 Méthode d'analyse
des lipides:- Extraction, fractionnement et purification -
Identification et dosage : Indices, chromatographies, méthodes
chimiques, méthodes photométriques. méthodes
enzymatiques
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Dégager les caractères
physiques communs aux lipides Donner les bases de la classification
chimique des lipides
Définir la notion d'insaponnifiable.
Décrire les caractéristiques
des acides gras naturels.Donner leur classification en fonction
de leur degré d'insaturation et illustrer par des exemples.
Présenter les propriétés
physiques et chimiques des acides gras en privilégiant
celles qui ont un intérêt analytique.
Décrire la structure et les
principales propriétés physiques et chimiques
du glycérol: miscibilité à l'eau, estérification,
déshydratation.
Présenter la structure générale
des glycérides et les propriétés physiques
et chimiques en privilégiant celles qui ont un intérêt
analytique ou industriel : état, solubilité,
hydrolyse et saponification, addition d'hydrogène ou
d'halogène, rancissement et siccativité.Citer
des applications analytiques ou industrielles:extraction des
lipides, détermination des indices d'acide, de saponification
et d'Iode, fabrication de savons, protection contre le rancisssement
Définir les stérides
Situer lécithines et myéline
dans la classification des lipides complexes: glycérophosphatides
et sphingolipides,
Définir un lipide
isoprénique.
Préciser le rôle
biologique du cholestérol.
Indiquer succinctement les rôles
biologiques des acides biliaires, des vitamines D et des hormones
stéroïdes.
Schématiser la structure d'une
lipoprotéine en identifiant ses principaux constituants
lipidiques et protéiques.
Schématiser la structure des
membranes biologiques en faisant apparaître leurs différents
constituants, en signalant la fluidité de l'agencement
des molécules constitutives et en dégageant
l'importance des membranes dans la compartimentation cellulaire
En relation avec les propriétés
décrites et les exposés préparatoires
aux travaux pratiques technologiques, préciser les
principes, l'intérêt et les limites des méthodes
d'extraction, de purification, d'identification et de dosage
appliquées aux lipides
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2. Enzymologie
2.1 Catalyse enzymatique
- Définition
- Caractéristiques
générales Spécificité, réversibilité
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Définir la catalyse enzymatique
Dégager, à l'aide d'exemple
ses caractéristiques générales:
Spécificité et
réversibilité
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2.2 Nature
biochimique et structure des enzymes
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Montrer, à l'aide d'arguments
expérimentaux, la structure protéinique des
enzymes. Souligner l'importance de la structure conformationnelle
des enzymes dans le maintien de leur activité biologique.
Définir site catalytique et site de fixation.Signaler
l'existence de formes précurseurs d'enzymes (proenzymes)
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2.3 Cinétique
de la réaction enzymatique
- Vitesse initiale
- Cinétique enzymatique:
complexe enzyme-substrat et constantes cinétiques Vmax
et KM
- Influence des facteurs
température. pH
- Définition et expression
de l'activité enzymatique
- Effecteurs de la réaction
enzymatique
- Isoenzymes
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Exploiter des résultats expérimentaux
d'une cinétique à un substrat pour définir
la vitesse initiale d'une réaction enzymatique et ses
variations en fonction de la concentration en substrat et
en enzyme
Définir graphiquement
la constante cinétique Vmax. Exploiter l'équation
de Michaelis-Menten pour définir mathématiquement
les constantes cinétiques Vmax et KM. Utiliser un système
de représentation graphique permettant de déterminer
les constantes cinétiques.
Exploiter des résultats
expérimentaux pour montrer l'influence des facteurs
physiques sur les paramètres de la réaction
enzymatique.
Définir et donner les
différents modes d'expression d'une activité
enzymatique.
Exploiter des résultats expérimentaux
pour définir la notion d'activation et d'inhibition
et montrer sur quel(s) paramètre(s) ils peuvent agir
Définir les isoenzymes.
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2.4 Coenzymes
- caractères généraux
- groupements prosthétiques
et cosubstrats - modes d'action - principaux coenzymes
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Présenter la notion de coenzyme
Différencier groupements prosthétiques
et coenzyme transporteurs ( cosubtrats) Décomposer
la structure du NAD+ et du NADP+ et justifier leur appellation.
Illustrer les modes d'action des coenzymes par quelques exemples
: NAD+, coenzyme A, groupement ferro-porphyrinique des cytochromes.
Inventorier et Classer les différents
coenzymes qui seront utilisés dans le cours sur le
métabolisme.
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2.5 Classification
des enzymes
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Indiquer les différents
critères le de classification des enzymes.
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2.6 Applications
de l'enzymologie
2.6.1 Les techniques utilisées
Techniques Immunoenzymatiques Electrodes à enzymes
Enzymes fixées
2.6.2 Applications analytiques
Dosages enzymatiques de métabolites
Détermination d'activités
enzymatiques
Identification de biomolécules
2.6.3 Applications Industrielles:industries
agroalimentaires,Industries chimiques et pharmaceutiques
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Décrire succinctement le principe
des techniques utilisées.
Donner des exemples de différentes
applications analytiques et industrielles mettant en oeuvre
les techniques utilisées.
Préciser différents type
de détermination d'activité enzymatiques et
de dosage des substrats : méthodes directes et méthodes
couplées, méthodes cinétiques, méthodes
" deux points " et méthode " point final "
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3 Le
métabolisme énergétique
3.1 Energétique des
réactions biochimiques
- Les différents
types trophiques
- Oxydations cellulaires
et production d'énergie Couplages énergétiques
- Composés riches
en énergie
- Formation des composés
riches en énergie: couplages chimio-chimiques (phosphorylation
au niveau du substrat} et couplages chimio-osmotiques (chaîne
mitochondriale de transport d'électrons}
- Utilisation de l'ATP :
exemple
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Définir phototrophie et chimiotrophie,
autotrophie et hétérotrophie.
Donner la définition d'une réaction
exergonique et d'une réaction endergonique.
Définir une " liaison riche
en énergie " et donner des exemples montrant la diversité
des composés cellulaires, notamment les composés
phosphorylés à vocation énergétique.
Montrer le rôle de l'ATP dans le transfert d'énergie
Décrire deux exemples de formation
de l'ATP. réaction catalysée par la glycéraldéhyde-3
phosphate déshydrogénase et chaîne mitochondriale
de transport d'électrons
Décrire le couplage de l'hydrolyse
de l'ATP avec un transport actif à travers la membrane
(exemple de la pompe à sodium),
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3.2 Production
d'énergie: le catabolisme
- Glycolyse
- Devenir du pyruvate en
anaérobiose: fermentations
Devenir du pyruvate en aérobiose
- Cycle des acides tricarboxyliques
- Chaîne respiratoire
Catabolisme des acides gras:
béta- oxydation
- Lipolyse
- Génèse et
utilisation des composés cétoniques
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- A partir de documents, établir
le bilan global moléculaire et énergétique
de la voie métabolique étudiée
- Sans exiger la mémorisation
des formules, décrire les étapes énergétiques
clés(consommation ou production d'ATP) , les étapes
produisant les coenzymes réduits, celles aboutissant
à la formation du dioxyde de carbone.
- Montrer l'articulation de chacune
de ces voies avec les autres voies métaboliques.
- Préciser la localisation
cytoplasmique ou mitochondriale de chacune de ces voies.
Indiquer les étapes non réversibles
de la glycolyse.
Schématiser globalement l'articulation
des métabolismes du glycogène et du glycérol
avec la glycolyse.
Signaler l'existence d'autres processus
de dégradation du glucose en insistant sur la glucose-6-phosphate
déshydrogénase, génératrice de
NADPH.
Définir les fermentations.
Décrire la fermentation lactique
et la fermentation alcoolique.
Donner le bilan de la réaction
catalysée par la pyruvate-déshydrogénase
cf indicateurs communs
cf indicateurs communs
cf indicateurs communs
Mentionner le rôle de la
lipolyse adipocytaire et son contrôle hormonal par le
glucagon et les catécholamines.
Dresser le bilan énergétique
du catabolisme aérobie d'une molécule de glucose
et d'une molécule d'acide gras, complétement
dégradées en CO2 et H2O
Récapituler sous forme de schémas
la place de l'acetylcoenzyme A dans l'ensemble du métabolisme
hydrocarboné.
A l'aide de documents fournis, montrer
comment les navettes permettent le passage du NAD réduit
dans la mitochondrie et le passage de l'acétylcoenzyme
A dans le cytoplasme.
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4. Intégration
et régulations métaboliques
4.1 La régulation
des flux métaboliques : les échanges membranaires
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En liaison avec l'architecture moléculaire
des membranes, récapituler les deux types da transport
: canaux et transporteurs
Rappeler les différents types
da mouvements de molécules à travers les membranes
cellulaires : diffusion simple, diffusion facilitée,
transport actif.
Distinguer transport actif primaire
et transport actif secondaire (cotransport)
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4.2 Intégration
du métabolisme
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Faire un schéma récapitulatif
des voies métaboliques intégrant la glycolyse,
le cycle de Krebs, la béta- oxydation et le métabolisme
général des acides aminés.
Situer sur un schéma général
des voies métaboliques précédentes les
principales voies de mise en réserve de l'énergie
: glucogénése, néoglucogénése.
Dégager les carrefours clés
: glucose-6-phosphate, pyruvate et acétylcoenzyme A.
Dégager les possibilités
d'interconversion.
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4.3 Régulations
métaboliques
4.3.1 Régulation de
l'activité et de la biosynthèse des enzymes
(rappels}
4.3.2 Régulations
hormonales:
rôles de l'insuline,
du glucagon et des catécholamines
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Cf cours de première et cours
d'enzymologie de terminale.
Indiquer succinctement le rôle
de l'insuline dans le métabolisme énergétique
Récapituler les effets du glucagon
et des catécholamines sur la glycogénolyse,
la glycogénogénèse, la lipolyse et la
lipogénèse.
Indiquer le rôle de l' AMP cyclique
dans le mode d'action de ces hormones
Préciser l'action de ces hormones
dans le cas du jeûne prolongé
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C - METHODOLOGIE
Ce programme s'articule autour de trois
parties :biochimie structurale de biomolécules hydrocarbonées,
enzymologie et métabolisme énergétique.
Comme en première, la lecture du programme recommande
d'aborder les principes des technologies biochimiques au fur
et à mesure de l'étude des biomolécules,
Des approches différentes peuvent évidemment
être envisagées d'autant plus que ces technologies
renforcent et complètent celles qui ont été
envisagées en première.
Les progressions des cours d'enzymologie
et des travaux pratiques technologiques portant sur les enzymes
doivent être harmonisées. La complémentarité
et l'interpénétration des disciplines impliquent
comme en première des pratiques parfois interdisciplinaires.
Celles-ci peuvent revêtir différents aspects:
référence à des prérequis ou à
des applications enseignées dans les autres disciplines,
harmonisation des progressions de chacune des disciplines,
travail en équipe sur un thème scientifique
ou technologique, travail en équipe sur 1'élaboration
d'objectifs transversaux de formation.
La méthode historique et l'histoire
des idées, bien que moins intéressantes qu'en
classe de première, peuvent parfois être utilisées.
Il convient également comme
en première d'entraîner les élèves
à la recherche bibliographique et à la consultation
d'articles ou d'ouvrages. En liaison avec le C.D.I, il est
possible d'initier les élèves aux techniques
du résumé à partir de l'analyse d'un
texte simple, article ou extrait d'ouvrage: résumé
sous forme de texte rédigé, sous forme de schéma
ou encore sous forme de plan détaillé. De la
même façon il est intéressant de les initier
aux techniques bibliographiques (identification et recherche
d'articles ou d'ouvrages en vue d'une bibliographie, lecture
ou rédaction d'une bibliographie),
Des exercices variés devront
être proposés aux élèves : ils
permettent soit d'introduire des concepts, soit d'étudier
et de comprendre des applications technologiques.
Les compétences attendues sont
des indicateurs d'évaluation qui précisent ce
que l'on est en droit d'exiger des élèves. Il
est évident que dans son enseignement, le professeur
pourra aller au-delà de ces exigences à condition
de rester à un niveau convenable.
Pour mieux cerner encore las limites
des programmes, il paraît utile de suggérer la
répartition suivante du contingent horaire annuel :
1 - Biochimie structurale 30h
2 - Enzymologie 25h
3 - Le métabolisme énergétique
20h
4 - Intégrations et régulations
métaboliques 15h
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